Общие положения о белковых веществах

28.10.2014

Как известно, около 25—30% всей потребности организма человека в белках покрывается за счет продуктов переработки зерна. Вместе с тем именно белковые фракции определяют технологические свойства муки, ее способность давать высококачественный хлеб и макаронные изделия. Вполне понятно поэтому, что исследования белков зерна находятся в центре внимания биохимии, и литература по этим вопросам очень обширна и разнообразна.
Современная протеинология рассматривает белки как высокомолекулярные вещества, первичная структура которых образована полипептидными цепочками, построенными из различных аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Они характеризуются высокой энергией связи и разрушаются только при длительном гидролизе серной или соляной кислотой или под воздействием протеолитических ферментов, В таблице 8 приведены количественные соотношения аминокислот белков пшеничной муки.

Общие положения о белковых веществах

Ковалентными являются также дисульфидные связи, возникающие при окислении сульфгидрильных групп двух молекул аминокислоты цистеина в цистин. Если произошло соединение цистерна боковых цепей полипептида, то образуется внутримолекулярная дисульфидная связь. Молекулярная масса при этом не изменяется, но могут образоваться и межмолекулярные дисульфидные связи, соединяющие две отдельные полипептидные цепи поперечными мостиками в единое целое. В этом случае происходит образование молекул вдвое большей молекулярной массы по сравнению с исходными.
Ковалентные дисульфидные связи, обладая определенной прочностью, легко разрываются при воздействии на белок восстановителей: этилмеркаптана, бисульфита и других соединений.
При разрыве межмолекулярных дисульфидных связей в результате восстановления белка его молекулярная масса значительно понижается. Если же дисульфидные связи являлись внутримолекулярными, масса белка остается без изменения. Поэтому изучение воздействия восстановителей на белковые вещества является важным методическим приемом при изучении структуры макромолекулы белка.
На свойства белка влияют водородные связи, обладающие меньшей энергией и вследствие этого более легко разрывающиеся, Водородные связи образуются между—CO—NH-группами полипептидных цепей, придавая им спиральную — вторичную структуру. Они возникают также между амидами дикарбоновых аминокислот боковых цепей полипептидов. За счет водородных связей между ними может происходить ассоциация молекул белка с образованием крупных агрегатов. В образовании еще более сложной пространственной — третичной структуры, кроме водородных связей, принимают участие также ван-дер-ваальсовы силы между радикалами полипептидных цепей, а также эфирные связи.
Возможна также ассоциация двух или большего числа глобул белка с образованием составной глобулы — четвертичная структура, которая может диссоциировать в обратном направлении на составные части. Огромное разнообразие химических и физико-химических свойств белков обусловлено различиями в первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре их молекул.

Имя:*
E-Mail:
Комментарий: