Ферменты входящие в состав зерна

15.07.2015

Животные и растительные организмы вырабатывают особые вещества, названные ферментами, или энзимами. Эти вещества обладают способностью вызывать и ускорять химические реакции, происходящие в живых организмах. Вещества, ускоряющие реакции, называют в химии катализаторами. Следовательно, и ферменты можно назвать органическими катализаторами — малые дозы их способны производить превращения большого количества вещества, причем сами ферменты при этом не расходуются.
Химическая природа ферментов в настоящее время достаточно выяснена и многие из них получены в кристаллическом виде. Все ферменты являются белковыми веществами и состоят или только из белка, или из белка в соединении с каким-либо другим веществом. Поэтому различают ферменты однокомпонентные и двукомпонентные. Ферменты, полученные в кристаллическом виде, являются однокомпонентными. В состав молекулы некоторых ферментов входят вещества, называемые витаминами.
Существенная особенность каталитического действия ферментов заключается в том, что каждый фермент действует только на вещество определенного химического состава и строения. Так, например, фермент сахараза расщепляет сахарозу и превращает ее в инвертный сахар, но не действует на мальтозу, а фермент мальтаза действует только на мальтозу, превращая ее в глюкозу.
Установлено, что ферменты обладают способностью при изменившихся условиях производить не только реакции разложения, но и реакции синтеза вещества.
На активность ферментов оказывают влияние различные факторы: температура, кислотность или щелочность среды, добавление некоторых химических веществ, из которых одни усиливают активность ферментов (их называют активаторами ферментов), другие, наоборот, ослабляют их (парализаторы ферментов) или даже совсем приостанавливают их действие: таковы соли тяжелых металлов — серебра, ртути, меди, свинца и др.
Весьма важным фактором активности ферментов является температура — с повышением температуры до определенного уровня активность ферментов увеличивается. Для многих ферментов оптимальная температура находится в пределах 40—55°, при дальнейшем повышении ее активность ферментов падает и при температуре, близкой к 100°, теряется полностью.
Большое значение для активности ферментов имеет и активная кислотность среды, иначе концентрация водородных ионов, выражаемая величиной pH. Каждый фермент проявляет свое действие в определенных пределах pH. Так, фермент желудочного сока пепсин активен в кислой среде при pH, близком к 1,5, фермент солода амилаза — в менее кислой среде при pH, равном 4,7—5,2, а фермент поджелудочной железы трипсин более активен в слабощелочной среде при pH, равном 8,0.
Большинство ферментов растворимы в воде, глицерине, слабых растворах (до 25%) сернокислого аммония и осаждаются из растворов ацетоном, насыщенным раствором (75%-ным) сернокислого аммония; этим пользуются для получения препаратов ферментов.
Об активности ферментов судят по результатам их действия на субстрат; например, об активности амилазы — по количеству крахмала, превращенного в мальтозу при определенных условиях за определенный период времени.
В настоящее время известно и хорошо изучено большое количество ферментов. Ферменты называют по веществу, на которое фермент действует, и добавляют окончание аза. Так, фермент, расщепляющий сахарозу называют сахаразой, фермент, расщепляющий мальтозу — мальтазой, расщепляющий белки (протеины) — протеазой.
Иногда их называют по тем реакциям, которые они катализируют. Так, ферменты, катализирующие реакции гидролиза, называют гидролизам и, катализирующие реакции окисления — оксидазами, реакции восстановления — редуктазами и т. п.
Классификация ферментов. Принятая классификация ферментов основана на характере их действия. Отметим следующие основные группы:
I. Ферменты, катализирующие реакции гидролиза, иначе гидролазы.
Эта большая группа ферментов включает несколько подгрупп (катализирующие реакции гидролиза углеводов, белков, сложных эфиров и др.):
Ферменты, обусловливающие гидролиз углеводов (они называются карбогидразами). К ним относятся:
Амилазы — ферменты, под действием которых происходит гидролиз крахмала с образованием декстринов и мальтозы. Установлено наличие двух амилаз; альфа-амилазы и бета-амилазы. Альфа амилаза, или, иначе, декстриноген-амилаза, обнаружена в слюне, в соке поджелудочной железы людей, в проросших зернах пшеницы, ржи, ячменя, в некоторых плесневых грибках. Бета-амилаза, или, иначе, сахароген-амилаза, найдена в зрелых зернах пшеницы, ржи и ячменя, а также в семенах сои.
При действии бета-амилазы на крахмал образуются главным образом мальтоза и незначительное количество высокомолекулярных декстринов. При действии альфа-амилазы на крахмал образуются главным образом декстрины меньшего молекулярного веса и небольшое количество мальтозы. Более успешно производят гидролиз крахмала амилазы при совместном действии.
Конечный результат реакции можно выразить схемой:

Ферменты входящие в состав зерна

Амилазы различно относятся к действию температуры и слабых кислот: бета-амилаза теряет активность при нагревании растворов до 70° в течение 15 мин., а альфа амилаза при этих условиях сохраняет активность, но она теряет активность при подкислении среды до рН-3, а бета-амилаза в такой среде полностью сохраняет активность.
Проросшее зерно, как обладающее активной альфа-амилазой, учитывается отдельно при оценке качества зерна и допускается лишь в небольших количествах (3—5%) в помольную смесь пшеницы, так как мука с большим количеством такого зерна дает хлеб пониженного качества — с липким мякишем, плохой пористостью и слишком румяной коркой.
Mальтаза — расщепляет мальтозу на глюкозу, содержится в дрожжах, в семенах некоторых зерновых культур (просо, кукуруза, сорго).
Сахараза — расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, или, иначе, инвертный сахар, поэтому ее называют также инвертазой; сахараза содержится в соке поджелудочной железы, в дрожжах, в соке сахарной свеклы.
Целлюлаза — фермент, гидролизующий целлюлозу (клетчатку) в углевод целлобиозу; он найден в проросшем зерне, в желудочном соке жвачных животных и в некоторых бактериях.
Ферменты, гидролизующие белки, или иначе, протеазы. Эти ферменты встречаются как в животных, так и в растительных организмах и играют основную роль в процессе усвоения белков. Их подразделяют на протеиназы, которые могут расщеплять белки на пептоны, полипептиды и аминокислоты, и на пептидазы, расщепляющие полипептиды на аминокислоты. К протеиназам относятся ферменты желудочного сока — пепсин и поджелудочной железы — трипсин; оба они получены в кристаллическом виде. Пептидазы найдены в поджелудочной железе и кишечнике животных, а также в дрожжах.
Ферменты, гидролизирующие сложные эфиры, или, иначе, эстеразы. Эти ферменты расщепляют сложные эфиры на спирт и кислоты, из которых образован эфир. К этой группе относится фермент липаза, содержащийся в семенах клещевины и катализирующий расщепление жира на глицерин и жирные кислоты. Липаза найдена в семенах сои, некоторых злаков и во многих бактериях и плесневых грибках. Кроме того, активная липаза содержится в выделениях поджелудочной железы, печени и кишечника. Липаза имеет значение при хранении таких продуктов как отруби, мука II сорта и некоторых видов круп, вообще продуктов, богатых жиром. Активность липазы повышается с увеличением влажности указанных продуктов — жир расщепляется на глицерин и свободные жирные кислоты, а последние легко окисляются кислородом воздуха, что и вызывает прогоркание продукта.
К этой же группе ферментов относятся фосфатазы — ферменты, расщепляющие сложные эфиры фосфорной кислоты (фосфатиды и др.).
II. Фосфорилазы. По характеру действия фосфорилазы близки к гидролазам, только вместо воды в реакции расщепления участвует фосфорная кислота; они расщепляют углеводы и некоторые другие органические вещества на более простые соединения с присоединением фосфорной кислоты (образуются эфиры фосфорной кислоты). Этот процесс называется фосфоролизом, или фосфорилированием. Например, крахмал (или животный крахмал — гликоген) под действием фосфорилазы расщепляется с образованием глюкозомонофосфата C6H11O5H2PO3. Эта реакция интересна тем, что она обратима, и что при ее помощи удалось синтезировать из глюкозы крахмал (гликоген).
Фермент фосфорилаза играет большую роль в процессе образования крахмала в растениях и гликогена в животных организмах и в дрожжах.
III. Окислительно-восстановительные ферменты. Это также весьма большая группа ферментов. К ней относятся разнообразные ферменты, катализирующие реакции окисления и восстановления, происходящие в животных и растительных организмах. Среди них надо указать:
Оксидазы, которые участвуют в процессе дыхания живых организмов. Окисление глюкозы можно выразить уравнением:
C6H12O6 + 6О2 = 6СО2 + 6Н2О.

Эта реакция между глюкозой и кислородом воздуха сама по себе, как известно, не происходит, а в организме она легко протекает под влиянием ферментов.
Пероксидазы. Ферменты этой подгруппы могут окислять opганические соединения лишь в присутствии перекиси водорода или какой либо другой органической перекиси. Перекись разлагается с выделением активного (атомного) кислорода, который и производит окисление вещества:
H2O2 = H2O +О.

Тирозиназа — фермент, вызывающий окисление тирозина (аминокислоты) с образованием темно окрашенных соединений, называемых меланинами. Активная тирозиназа найдена в грибах, в ржаной муке и в меньшей доле в пшеничной муке. Потемнение макаронных изделий в процессе сушки объясняют действием тирозиназы муки.
Дегидразы. Окисление органических веществ может происходить не только путем присоединения кислорода к веществу, но и путем отнятия от вещества водорода. Ферменты, катализирующие такие реакции, называются дегидразами. Например, аскорбиновая кислота CeH8O3, теряя водород, превращается в окисленную форму C6H6O5 - дегидроаскорбиновую кислоту.
Каталаза — фермент, имеющий некоторое значение для зерновых продуктов и вообще весьма распространенный в растительном и животном мире. Каталаза расщепляет перекиси с образованием молекулярного кислорода. Разложение перекиси водорода можно выразить уравнением:
2Н2О2 = 2Н2О + O2.

Роль каталазы в организмах, по-видимому, и заключается в разложении вредных для организма перекисей, образующихся в процессе дыхания и при других окислительных процессах. Более высокая активность каталазы наблюдается в отрубях и низких сортах муки. Пшеницы озимые характеризуются менее активной каталазой, нежели яровые пшеницы.
IV. Другие группы ферментов. Кроме указанных групп ферментов, известны и другие их группы, как-то: ферменты расщепления (одни из них отщепляют от вещества углекислый газ, другие — аммиак, третьи — воду и т. д.), ферменты переноса целых атомных группировок (остатков фосфорной кислоты H2PO3, аминогрупп — NH2, метальных — CH3 и других групп) от одного вещества к другому, ферменты изомеризации, катализирующие реакции превращения одних изомеров в другие.