Хлебопекарные свойства пшеничной муки

09.11.2014

Качество хлебобулочных изделий зависит от хлебопекарных свойств муки, пошедшей па их приготовление. Изделия, соответствующие стандартам и удовлетворяющие запросам потребителя, должны иметь соответствующий данному сорту внешний вид, объем и форму, окраску корки, равномерную тонкостенную пористость, эластичный незаминающийся мякиш, приятный вкус и аромат. Такой хлеб получают из муки с хорошими хлебопекарными свойствами, которые в основном обеспечиваются углеводно-амилазным и белково-протеилазным комплексами. Определенное влияние на качество хлеба оказывают цвет, способность к потемнению и крупность помола муки.
Сведения о хлебопекарных свойствах перерабатываемой муки необходимы для организации и коррекции технологического процесса производства хлебобулочных изделий.
Кроме показателей качества, нормируемых ГОСТ P52189-03, достоинство муки оценивают по ее хлебопекарным свойствам (рис. 3.1).

Газообразующая способность муки. Обусловлена содержанием собственных сахаров в ней и ее сахарообразующей способностью. Под газообразующей способностью понимают объем диоксида углерода, образующегося за 5 ч брожения теста, замешенного из 100 г муки влажностью 14 %, 60 см3 волы и 10 г хлебопекарных прессованных дрожжей при температуре 30 °С.
Собственные сахара муки представлены (% на СВ): глюкозой — 0,01—0,05; фруктозой — 0,015—0.05; мальтозой — 0,005—0,03; сахарозой — 0,1—0,55; олигосахарилами — раффинозой, мелибиозой и глюкофруктозанами — 0,5—1,1. Общее их содержание в пшеничной муке колеблется в пределах 0,7—1,8 % на СВ.
Сахарообразующая способность характеризуется массой образовавшейся мальтозы из крахмала водно-мучной смеси, приготовленной из 10 г муки и 50см3 воды, гидролизуемого амилолитическими ферментами муки в течение 1 ч ее настаивания при 27 °C.
Мальтоза практически обеспечивает углеводное питание дрожжевым клеткам, роль которых заключается в интенсивном сбраживании моносахаров и дисахаров. Дисахара сбраживаются после их предварительного гидролиза ферментами дрожжевой клерки: α-глюкозидаза гидролизует мальтозу на две молекулы глюкозы:

а β-фруктофуранозидаза гидролизует сахарозу на глюкозу и фруктозу:

Полученные в результате гидролиза моносахара сбраживаются дрожжами до этанола и диоксида углерода с выделением теплоты G (кДж).
От содержания сбраживаемых дрожжами сахаров зависит процесс брожения пшеничных хлебопекарных полуфабрикатов при созревании. Минимальное количество сбраживаемых углеводов, необходимое на весь цикл приготовления хлеба, составляет около 6,0% от массы CB в муке. Часть этих сахаров сбраживается при брожении теста и в период расстойки, а другая часть (2—3 %) участвует в образовании ароматических веществ и в реакции меланоидинообразования в период выпечки.
Собственные сахара муки обеспечивают жизнедеятельность дрожжевых клеток в первые 60—90 мин брожения при общем цикле приготовления теста (опарный способ) 5—6 ч.
Дефицит сахаров покрывается мальтозой, образующейся при гидролизе крахмала β-амилазой муки. Масса накапливающейся мальтозы зависит от активности β-амилазы и физико-химических свойств зерен крахмала (соотношение амилозы и амилопектина в пшеничном крахмале 25 : 75 практически не изменяется и не сказывается на сахарообразующей способности муки). Процесс гидролиза зависит и основном от размера крахмальных зерен и степени их механического повреждения при размоле зерна. Чем мельче частицы муки, тем больше разрушены зерна крахмала, на которые действует β-амилаза, и тем больше их атакуемость ферментом. Caхарообразуюшая способность пшеничной муки, полученной из зерна нормального качества, зависит главным образом от атакуемости крахмала β-амилазой.
Крахмал — основной источник образования сахаров (C6H10O5)n, состоит из амилозы и амилопектина.
β-Амилаза, действуя на амилозу, гидролизует ее до мальтозы (рис. 3.2). Этот процесс начинается с нередуцирующего конца цепочки амилозы до полного превращения ее в мальтозу, Если молекула амилозы содержит четное число глюкозидных остатков, то она расщепляется практически на 100%, если же содержит местное число молекул глюкозы, то остатком служит молекула мальтотриозы.
Амилопектин гидролизуется частично на прямолинейных участках разветвленной цепи с нередуцирующего конца с образованием мальтозы (см. рис. 3.2). В местах ветвления глюкозидные участки связаны α-1,6-глюкозидными связями, которые β-амилазой не разрываются. Действие фермента прекращается около второго или третьего глкжозидного остатка, примыкающего к α-1,6-глюкозидной связи. Таким образом, при действии β-амилазы на крахмал образуется мальтоза, некоторое количество глюкозы и накапливается непрогидролизованный β-амилодекстрин, содержащий все без исключения α-1,6-связи. Амилопектин расщепляется β-амилазой на 50%. Так как в пшеничном крахмале соотношение амилозы и амилопектина составляет 25 : 75, то эти составляющие крахмала осахариваются β-амилазой на 60%, а 40% остаются в виде конечного β-амилодекстрина. У муки, полученной из проросшего зерна, в котором кроме β-амилазы и активном состоянии содержится α-амилаза (декстриногенный фермент), сахарообразующая способность резко увеличивается.

β-Амилаза является экзоферментом, расщепляющим α-1,4-глюкозидные связи в молекуле крахмала (рис. 3.3). Она слабо действует на нативный крахмал. Это свидетельствует о сложном процессе образования комплекса β-амилаза-крахмал и превращения его в продукты реакции. При действии β-амилазы на декстрины массовая доля образовавшейся мальтозы в 335 раз превышает ее количество по сравнению с гидролизом нативного крахмала.
α-Амилаза действует на α-1,4-связи амилопектина хаотично, беспорядочно, с отщеплением 6—8 глюкозидных остатков, называемых нормальными α-декстринами, и небольшого количества мальтозы и глюкозы. Непрогидролизованный остаток составляет 5,8 % и состоит из конечных декстринов, содержащих в основном α-1,6-глюкозидные связи. В результате их последующего гидролиза накапливаются мальтоза, мальтотриоза и глюкоза. Расщепление α-1,4-глюкозидных связей в амилозе носит случайный характер и подчиняется закону статического распределения продуктов реакции. При действии α-амилазы осуществляется множественная атака на субстрат (рис. 3.4).

Максимальное осахаривание крахмала (до 94,2 %) происходит при одновременном действии α- и β-амилаз в интервале pH 6,0-5,0.
Если в муку добавить β-амилазу (рис. 3.5, кривая 1), то ее сахарообразующая способность увеличивается незначительно (исходное значение составляло 245 мг мальтозы/10 г муки). Это свидетельствует о том, что в нормальной муке β-амилаза находится в избытке. При добавлении α-амилазы (1 мг препарата/5 г CB муки) в том же количестве, что и β-амилазы, в несколько раз увеличивается сахарообразующая способность муки, возрастающая пропорционально дозе ферментного препарата (рис. 3.5, кривая 2). Это объясняется тем, что α-амилаза гидролизует крахмал на низко молекулярные декстрины, что существенно увеличивает число точек для действия β-амилазы и превращения декстринов в мальтозу. Мука из проросшего зерна имеет резко повышенную сахарообразующую способность за счет активной α-амилазы.

В нормальной пшеничной муке в результате связывания α-амилазы с белками и дубильными веществами происходит блокирование ее активности.
Поэтому сахарообразующая способность нормальной пшеничной муки обусловлена атакуемостью ее крахмала β-амилазок, а муки из проросшего зерна — предопределена содержанием и активностью α-амилазы.
α- и β-Амилазы существенно различаются по своему отношению к pH среды; α-амилаза более чувствительна к снижению активной кислотности (рис. 3.6).
В процессе брожения теста, приготовленного из муки, полученной из проросшего зерна, в нем накапливаются декстрины, придающие мякишу хлеба липкость, недостаточную эластичность, заминаемость, низкую пористость и неприятный вкус. Поскольку α-амилаза чувствительна к повышению кислотности и резко понижает при этом свою активность, тесто из муки, полученной из проросшего зерна, замешивают на жидких дрожжах или на закваске. Такой прием обеспечивает снижение pH полуфабриката в начале брожения и накопление в тесте повышенного количества молочной кислоты. Метаболизм молочнокислых гомоферментативных бактерий сопровождается сбраживанием глюкозы:

Молочная кислота ингибирует α-амилазу, и доля декстринов в полуфабрикате резко снижается.
α- и β-Амилазы различаются по термостабильности и температурному оптимуму действия. α-Aмилаза более устойчива к повышенным температурам. Ее температурный оптимум (рис. 3.7) выше, чем у β-амилазы, и она инактивируется при более высокой температуре.

В тесте из пшеничной муки первого сорта, приготовленном на хлебопекарных прессованных дрожжах (pH 5,9), β-амилаза наиболее активна при 62—64 °С, а α-амилаза — при 70—74 °С. Полная инактивация β-амилазы происходит при 82—84 °С, а α-амилаза сохраняет некоторую активность даже при 97—98 °С. Мякиш хлеба, выпеченный из этого теста, содержал α-амилазу, которая имела некоторую активность.
При активной кислотности теста pH 4,3 и температуре 71 °С α-амилаза полностью инактивируется.
Для пшеничной муки первого и высшего сортов норма газообразующей способности за 5 ч брожения теста составляет 1300—1600 см3 CO2. При газообразующей способности, равной 1300 см3 CO2 и ниже, мука обладает низкой газообразующей способностью; при объеме CO2 более 1600 см3 — высокой. При низкой газообразующей способности муки изделие будет иметь бледноокрашенную корку, плотный непропеченный мякиш, низкую пористость, слабый аромат и пресный вкус; при высокой — яркоокрашенную корку; заминающийся, липкий мякиш, солодовый вкус и запах.
От газообразующей способности муки зависят процесс брожения дрожжевого пшеничного теста, окраска корки, вкус и аромат изделий и их пористость.
При низкой газообразующей способности пшеничной муки высшего и первого сортов изделия, в рецептуру которых не входит сахар, в период расстойки и выпечки будут иметь пониженный объем, бледноокрашенную корку, плохо разрыхленный мякиш с невыраженным ароматом, так как сахара муки будут сброжены в первые часы брожения теста.
В пшеничной муке второго сорта и обойной газообразующая способность всегда достаточная, так как амилолитический ферментный комплекс в такой муке представлен как α-, так и β-амилазами.
Переработка муки с отклонениями от нормальных хлебопекарных свойств требует коррекции технологического цикла.
Хлеб из хлебопекарной пшеничной муки будет иметь цвет корки от светло-желтого до коричневого, если массовая доля сахаров и тесте к моменту выпечки составляет 2—3 % на СВ.
Для определения газообразующей способности муки используют различные приборы, которые измеряют объем выделившегося диоксида углерода в кубических сантиметрах или давление, создаваемое этим газом.
«Сила» муки. Под «силой» пшеничной муки понимают способность ее образовывать тесто с определенными реологическими свойствами: упругостью, эластичностью, пластичностью, вязкостью и степенью разжижения.
По «силе» муку делят на сильную, среднюю и слабую.
«Сильная» мука при замесе теста поглощает воды больше расчетного количества и дает тесто нормальной консистенции. Такое тесто имеет хорошую газоудерживающую способность, оно легко обрабатывается на машинах, «сухое» на ощупь, способно удерживать CO2 и сохранять форму в процессе расстойки и в первый период выпечки.
Очень «сильная» мука дает малый объем изделий, поэтому ее перерабатывают в смеси со «слабой».
«Слабая» мука обладает низкой водопоглотительной способностью, поэтому количество воды, необходимое на замес теста, которое получено расчетным путем, необходимо уменьшить. В процессе замеса и брожения тесто из такой муки имеет низкие показатели, оно разжижается, мажется, дает продукцию небольшого объема, сильно расплывчатую. Газоудерживающая и формоудерживающая способность теста из такой муки недостаточная, мякиш хлеба плохо разрыхлен, неэластичен, имеет неравномерную пористость.
«Сила» муки зависит от исходного состояния белков и степени их протеолиза в процессе созревания зерна и муки. «Сила» муки обусловлена в основном состоянием ее белково-протеиназного комплекса.
В белково-протеиназный комплекс муки входят белковые вещества, протеолитические ферменты, активаторы и ингибиторы протеолиза.
Белковые вещества муки (глиадин и глютенин), нерастворимые в воде и солевых растворах, в присутствии воды при замесе и брожении теста (отлежке) способны интенсивно набухать, образуя связную, упругую, пластичную, способную к растяжению массу — клейковину.
Одним из главных факторов, характеризующих «силу» пшеничной муки, являются свойства клейковины. Для получения хлеба высокого качества клейковина должна быть эластичной, упругой, со средней растяжимостью (I и II классов). Чрезмерно упругая, неэластичная (сильная) клейковина приобретает оптимальные свойства только после длительной отлежки. Легко растяжимая клейковина при отлежке быстро расплывается, превращаясь в липкую массу. Хлеб из муки со слабой клейковиной характеризуется низкой пористостью, небольшим объемом, а подовый — расплывчатой формой.
Массовая доля и качество клейковины зависят от сортовых особенностей зерна, условий его произрастания, режима сушки и кондиционирования, продолжительности и условий хранения.
Масса сырой клейковины в муке разных партий колеблется в широких пределах: от 15 до 55 %. Кроме того, масса сырой клейковины зависит от степени гидратации клейковинных белков; глиадина и глютен и на.
Гидрофильность (способность связывать воду) клейковины достигает максимума при 30 °С. Содержание воды в сырой клейковине колеблется от 150 до 250 % к массе сухих веществ, В отмытой из пшеничного теста клейковине содержится 65—70 % воды. Cyхое вещество клейковины на 75—90 % состоит из белка, остальное количество (10—25 %) — из углеводов, липидов, минеральных веществ, ферментов и витаминов. В химическое соединение с клейковинными белками вступают сахара и липиды, остальные вещества лишь адсорбируются ими.
Гидрофильность клейковинных белков зависит от плотности и прочности «упаковки» их третичной и четвертичной структуры, обусловленной наличием водородных, ковалентных и иных связей, нативным соотношением SH-групп и дисульфидных —S—S-связей, При преимущественном наличии —S—S-связей структура клейко-винных белков плотнее и прочнее, поэтому доля поглощенной и связанной воды внутри структуры меньше, а сила клейковины больше.
Белки зерна пшеницы и клейковины пшеничной муки способны адсорбировать некоторые ферменты — β-амилазу, протеиназу, полифенолоксидазу (о-дифенолоксидазу), каталазу и поэтому могут обладать каталитической активностью.
Kлейковинные белки сосредоточены в эндосперме зерна пшеницы, поэтому в пшеничной сортовой муке их доля значительно выше, чем в муке высоких выходов (обойной и второго сорта).
Влагоемкость и гидрофильность белков зависит от наличия гидрофильных групп, расположенных на поверхности белковой глобулы и притягивающих к себе дипольные молекулы воды. К таким группам относит пептидную связь —CO—NH— (связывает одну молекулу воды), аминную группу —NH2 (связывает одну молекулу воды), карбоксильную группу — COOH (связывает четыре молекулы воды) и т.д.
Молекулы воды вблизи поверхности белковой молекулы строго ориентированы, а по мере удаления от нее их расположение становится все более беспорядочным. Водная оболочка вокруг белковой молекулы препятствует осаждению белка, повышает устойчивость белковых растворов.
Гидрофильные свойства белков имеют большое значение при выработке хлебобулочных изделий и являются одним из важных признаков, характеризующих «силу» муки.
Протеолитические ферменты (протеазы) — ферменты, катализирующие реакции гидролиза белка и полипептидов по пептидной связи —CO—NH—, при этом конечным продуктом гидролиза являются аминокислоты:

Протеазы разделяют на пептидазы и протеиназы. Первые из них катализируют гидролитическое расщепление полипептидов И дипептидов, вторые могут осуществлять гидролиз пептидных связей в белках и в пептидах.
Протеиназы зерна и муки принадлежат к ферментам типа папаиназ. Оптимум их действия находится в зоне pH 4,0—5,5 и температуры 45 °С. В зависимости от условий среды эти параметры могут меняться. В муке, смолотой из нормального зерна, протеиназы обладают очень слабой активностью. При прорастании зерна активность протеиназы резко возрастает, увеличиваясь за 8 сут в 40 раз, что обусловлено превращением зимогена — неактивной формы фермента под влиянием активатора глутатиона, содержащегося в зародыше, в активный фермент и индуцированием ферментов. Протеолитические ферменты проросшего пшеничного зерна содержат протеиназу с оптимумом действия в зоне pH 5,1 и дипептидазу с оптимумом действия в зоне pH от 7,3 до 7,9.
Протеиназы пшеничной муки гидролизуют белок с образованием пептонов, полипептидов и свободных аминокислот. При этом разрушается четвертичная и частично третичная структура белков. При интенсивном протеолизе образуются аминокислоты.
Белки муки, полученной из различных сортов пшеницы, резко различающихся по физическим свойствам клейковины, а следовательно, и по хлебопекарным свойствам, расщепляются ферментами с разной скоростью. Скорость расщепления белка протеолитическими ферментами зависит от наличия в белке сульфгидрильных, аминных и оксигрупп и от формы белковой глобулы, от ее конформации. Наиболее характерной особенностью протеиназ, как и ряда других протеолитических ферментов растительного происхождения, является то, что они активируются сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-группy. Среди них необходимо выделить цистеин и восстановленный глутатион. Глутатион — трипептид, состоящий из остатков гликокола, цистеина и глутаминовой кислоты:

Он содержится во всех клетках живых организмов (растительных, животных, микроорганизмах). Особенно много его в зародыше пшеничного зерна и в дрожжах. Чрезвычайно важно то, что глутатион в технологии хлеба является сильным восстановителем и очень легко окисляется, аналогично цистеину.
При окислении SH-группы глутатиона отнимается водород, а две молекулы восстановленного SН-глутатиона соединяются дисульфидной —S—S-связью, образуя молекулу окисленного —S—S-глутатиона:

Кроме глутатиона SH-группы содержатся и в белках, в том числе в белках ферментов (в частности, в протеиназах). В протеиназах имеется равновесная система, состоящая из восстановленною и окисленного фермента (Ф), которая способна к смещению в сторону преобладания дисульфидных связей при окислительном воздействии (окисленный фермент), и наоборот, при воздействии веществ, обладающих восстановительными свойствами, происходит присоединение иона водорода и смещение равновесия в сторону SH-групп.

Гидролитически активной формой является именно восстановленная форма. Следовательно, окисление протеиназ приводит к снижению или полному ингибированию их гидролитической активности.
Дипептидаза катализирует гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты:

Протеолитические ферменты всегда содержатся в зерне пшеницы и пшеничной муке, однако протеолиз в тесте из муки разных партий протекает различно. Податливость белков воздействию ферментов зависит от вида я сорта пшеницы, климатических условий ее произрастания, режимов сушки и кондиционирования зерна, продолжительности и условий его хранения и др. Каждый из этих факторов влияет на структуру белковой макромолекулы и на ее атакуемостъ.
К ингибиторам протеолитических ферментов пшеничной муки относятся соединения окислительного действия, и прежде всего кислород (в том числе кислород воздуха). Особенно заметно его окислительное воздействие на белково-протеиназный комплекс при аэрации муки. Действие протеиназ ингибируют аскорбиновая кислота, бромат калия (KBrO3), иодат калия (KIO3), пероксид водорода (Н2O2), кислород (O2), пероксид кальция (CaO2), азодикарбонамид (Н2N—C—N=N—C—NH2), персульфат аммония [(NH4)2S2O8] и др. К естественным ингибиторам протеолиза белковых веществ, обладающим большой окислительной активностью, кроме кислорода воздуха относятся пероксиды и гидропероксиды, которые образуются под действием фермента липоксигеназы муки на ненасыщенные жирные кислоты муки.
При действии окислителей на SH-группы последние окисляются с образованием дисульфидных — S—S-связей, которые упрочняют внутримолекулярную структуру белка, делают ее более упругой и жесткой. Чем больше полярных связей, в частности дисульфидных, между витками и складками белковой глобулы, тем плотнее структура белка и тем выше «сила» пшеничной муки. Дисульфидные связи могут соединять между собой отдельные пептидные цепи подобно тому, как они соединяют две полипептидные цепочки в молекуле окисленного глутатиона. Разрыв — S-S-связей при наличии восстановителей ослабляет структуру глобулы белка, делает ее более рыхлой, подвижной, и активаторы и ингибиторы протеолиза действуют на составляющие белково-протеиназного комплекса, меняя нативное соотношение групп -SH и -S-S-связей в белковых веществах и протеиназах. К естественным активаторам протеолиза относится трипептид глутатион, содержащийся в муке, дрожжах и тесте.
На «силу» пшеничной муки оказывают влияние также другие компоненты муки и отдельные факторы.
В зерне пшеницы и муке кроме указанных ферментов содержатся цистинредуктаза и глутатионредуктаза, которые являются дисульфидредуктазами. Их наличие в муке также оказывает влияние на число -SH-групп в белках, а следовательно, и на их ферментативную атакуемость, структуру, физические свойства. Фермент липоксигеназа содержится в зерне и муке. Фермент катализирует окисление кислородом воздуха некоторых высокомолекулярных жирных кислот — линолевой, линоленовой, арахидоновой и образуемых ими сложных эфиров. В результате возникают гидропероксиды этих кислот:

Определенная роль в придании белкам «сильной» пшеницы компактной и прочной структуры и специфических реологических свойств принадлежит ферментам каталазе, пероксидазе и аскорбиноксидазе.
Будучи сильными окислителями, они окисляют новые молекулы жирных кислот, а также каротиноиды, ксантофиллы, хлорофилл, аскорбиновую кислоту, аминокислоты. При окислении SH-групп аминокислот белка последний укрепляется, что сказывается на свойствах клейковины.
Каталаза катализирует реакции, в которых участвует пероксид водорода, распадающийся на воду и молекулярный кислород, ингибируется фторидами и относится к гидропероксидазам. Выступает в качестве регулятора процессов окисления. Фермент локализуется во внешних частях зерна пшеницы.
Пероксидаза катализирует окисление с помощью пероксида водорода или органических пероксидов. Вместе с H2O2 образует комплексное соединение, способное действовать как акцептор водорода, окисляя фенолы, амины, аскорбиновую кислоту и другие гетероциклические соединения.

Примером реакции, катализируемой о-дифенолоксидазой, служит окисление пирокатехина в хинон:

Система о-дифенолоксидазы (о-дифенол : O2-оксидоредуктаза), полифенолов и соответствующих хинонов окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую, которая является окислителем SH- групп.
При действии фермента аскорбинатоксидазы на L-аскорбиновую кислоту образуется ее окисленная форма — дегидроаскорбиновая кислота:

При pH 6,0 происходит разрушение дегидроаскорбиновой кислоты, а при pH 4,6 — необратимо утрачивается активность фермента аскорбиноксидазы.
На структуру белковых веществ муки оказывают влияние и гликопротеиды — соединения белка с восстанавливающими сахарами. За счет образования в третичной и четвертичной структурах белка дополнительных связей-мостиков гликопротеиды упрочняют глобулу белкового вещества.
Липопротеиды — соединения липидов с белками также играют определенную роль в упрочении клейковины.
Крахмал, α- и β-амилазы. Наличие крахмала в муке, его состояние и свойства, наличие и активность α- и β-амилаз оказывают определенное влияние на «силу» пшеничной муки. Чем больше в зерне и муке крахмала, тем меньше белковые веществ и тем «слабее» мука. Чем мельче зерна крахмала, тем больше их удельная поверхность и масса воды, которая будет ими адcорбционно связываться при образовании теста нормальной консистенции.
Значительное влияние на «силу» пшеничной муки оказывает степень измельчения крахмальных зерен. Чрезмерно измельченные зерна крахмала быстрее гидролизуются, поэтому тесто разжижается сильнее. При использовании проросшею зерна притеолитические ферменты способствуют высвобождению связанной с белками α-амилазы. В результате ее действия на крахмал накапливаются продукты гидролиза — декстрины, вызывающие разжижение теста: высокомолекулярные — амилодекстрины, окрашивающиеся раствором иода в фиолетово-синий цвет, среднемолекулярные — эритродекстирины, окрашивающиеся иодом в красно-бурый цвет, низкомолекулярные - ахродекстрины, не окрашивающиеся иодом; мальтодекстрины не дают реакции с иодом.
Водорастворимые пентозаны (слизи). Пентозаны — высокомолекулярные полисахариды, которые состоят из ксилозы и арабинозы, Содержание пентозанов в пшеничной муке зависит от ее выхода при помоле. Чем больше выход муки, тем выше в ней содержание пентозанов. Около 24 % пентозанов пшеничной муки являются водорастворимыми. Они влияют на физические свойства теста: его структурные изменения при созревании и в период расстойки, так как значительно повышают вязкость теста.
Нерастворимые в воде пентозаны способны к интенсивному набуханию в воде, связывая свободную влагу. Слизи снижают атакуемость крахмала амилазами муки и скорость его клейстеризации.
Липиды. Для жирнокислотного состава липидов зерна пшеницы и пшеничной муки характерно наличие полиненасыщенных жирных кислот, представленных в основном линолевой кислотой и небольшим количеством линоленовой. Их доля oт общего содержания жирных кислот в пшеничной хлебопекарной муке высшего сорта составляет 67,1 %, в обойной — 61,7 %.
В пшеничной муке содержится липоевая (тиоктовая) кислота, представляющая собой циклический дисульфид, имеющий следующее строение:

Липоевая (тиоктовая) кислота также оказывает влияние на «силу» пшеничной муки.
Определенная роль в стабилизации свойств белка отводится фосфатидам. Фосфатиды, так же как и жиры, являются глицеридами, т. е. сложными эфирами глицерина и жирных кислот. От жиров они отличаются тем, что содержат фосфорную кислоту и связанное с ней азотистое основание. Ниже приведена общая формула фосфатидов:

где OCR1 и OCR2 — остатки жирных кислот — линолевой, линолсновой, пальмитиновой, стеариновой и т.д., В — остаток азотистого основания; холин — производное гидрата оксида аммония NH4OH, в котором три водородных атома замещены метальными группами —CH3, а четвертый — остатком этанола:

Основную часть фосфатидов зерна и муки составляет лизитин — вещество, состоящее из остатков глицерина, жирных кислот, фосфорной кислоты и холина — фосфатидилхолина. Значительно меньшую часть фосфатидов зерна составляют другие фосфолипиды — фосфатидная кислота, фосфатидилсерин, фосфатидилинозит, лизофосфатидилхолин и др.
При замесе теста происходит связывание фосфолипидов путем образования липопротеидных комплексов или соединений с белками муки, особенно с их глютелиновой фракцией. Этим объясняются специфические структурно-механические свойства, присущие клейковине пшеничной муки.
Определенной влияние на «силу» пшеничной муки могут оказывать гликолипиды, в частности галактозилдиацетилглицерол

Последние гидрофильными связями соединяются с глиадиновой фракцией клейковины, а гидрофобными — с глютениновой фракцией. Образующийся комплекс глиадин—гликолипид—глютении обусловливает газоудерживающую способность в тесте.
Липаза, линоксигеназа и другие ферменты. Преобладание линоленой и линоленовой кислот и их влияние на «силу» муки связаны с наличием ферментов липазы и липоксигеназы. Липаза вызывает гидролиз части триглицеридов с образованием глицерина и свободных жирных кислот, в том числе и поли-ненасыщенных. Липоксигеназа (линолеат: О2-оксидоредуктаза) катализирует окисление цисформ ненасыщенных жирных кислот (линолевой, линоленовой и арахидоновой) молекулярным кислородом воздуха, превращая их в пероксиды.

Гидропероксиды образуются из промежуточных свободных радикалов, полученных в результате дегидрирования водородного атома от α-метиленовой группы и миграции двойных связей, Наряду с гидропероксидами в процессе окисления липоксигеназой образуются высшие оксикислоты, оксикислоты с эпоксигруппой и триоксикислоты, которые являются активными окислителями. При этом липоксигеназа действует па двойные связи как свободных ненасыщенных жирных кислот, так и связанных, когда они входят и состав триглицеридов — жиров. Активность липоксигеназы максимальна при температуре 30—40 °С и pH 5,0—5,5,
Образующиеся при действии липоксигеназы на ненасыщенные жирные кислоты муки пероксиды окисляют SH-группы протеолитических ферментов, трипептида глутатиона и остатков аминокислоты цистеина в полипептидных цепочках белковых глобул. В результате упрочняются и уплотняются третичная и четвертичная структуры белка и снижается его атакуемость протеиназами. Окисление SH-групп этих ферментов и активатора протеолиза глутатиона муки также снижает интенсивность протеолиза.
Пероксиды окисляют и другие компоненты муки — углеводы и витамины и ряд аминокислот (аланин, гликол и лейцин). Такое действие вызвано превращением пероксидов в пероксид-радикалы — весьма реакционноспособные реагенты. Особенно интенсивно переход пероксидов в пероксид-радикалы протекает в присутствии ионов металлов.
Интенсивность действия липоксигеназы зависит от наличия в реакционной среде активаторов — полипептидов, поверхностноактивных веществ, нейтральных солей (NaCl, CaCl2) и ионов Ca2+.
В результате действия продуктов окисления жира белок упрочняется, его структура делается более жесткой и атакуемость протеиназой снижается, поэтому в процессе созревания пшеничная мука становится более «сильной», способной образовывать тесто с лучшими физическими свойствами.
Активность липоксигеназы пшеничной муки — один из показателей ее хлебопекарных свойств, так как физические свойства теста и объемный выход хлеба четко коррелируют с активностью липоксигеназы.
Пшеничная мука с высокими хлебопекарными свойствами содержит более активную липоксигеназу, чем со средними.
«Сила» муки влияет на газоудерживающую способность теста и в комплексе с газообразующей способностью определяет объем хлеба, величину и структуру пористости мякиша. Хлеб из очень «сильной» муки имеет пониженный объем из-за резко повышенного сопротивления клейковинного каркаса теста растяжению под давлением увеличивающихся в объеме пузырьков CO2. Ход технологического процесса регулируют путем усиленной механической обработки теста, повышения температуры процесса, введением больших количеств воды или добавлением ферментных препаратов, обеспечивающих регулируемый протеолиз клейковинных белков в тесте, смешиванием «сильной» муки со «слабой» или средней.
При выработке подового хлеба важным свойством теста является его формоудерживающая способность, обусловливающая степень его расплываемости при расстойке, а в готовом изделии — отношение высоты к диаметру (Н:D).
При производстве хлеба из «слабой» муки рекомендуется смешивать ее с мукой со средней или «сильной» клейковиной, применять улучшители, оказывающие окислительный эффект, снижать температуру хлебопекарных полуфабрикатов нa 2—4 °С и их влажность на 1—2 %, повышать температуру в первый период выпечки.
Для определений «силы» пшеничной муки предусматривают определение массы и качества клейковины, реологических свойств теста из исследуемой муки, набухаемости муки в растворе органических кислот, делают пробные выпечки и т. д. «Силу» зерна пшеницы и пшеничной муки в соответствии с ГОСТ 27839—88 оценивают в производственных условиях но массовой доле и качеству клейковины, по международным стандартам — по содержанию сырой и сухой клейковины и по определению реологических свойств теста на альвеографе «Clmpin», на валориграфе или фаринографе «Brabender», по изменению упругой деформации клейковины на приборах ИДК (ИДК-1, ИДК-2). Классификация клейковины пшеничной муки, свойства которой в соответствии с ГОСТ 27839—88 определяют на ИДК, приведена в табл. 3.4.

Для характеристики «силы» пшеничной муки может быть использован седиментационный метод, учитывающий увеличение объема частиц муки, набухающих в водных растворах молочной, уксусной или других органических кислот. Чем больше в зерне или муке белка и клейковины и чем лучше клейковина по своим структурно-механическим свойствам, тем больше объем частиц муки. Метод может быть использован только для муки с зольностью не выше 0,6 %, т. е. он неприменим для муки второго сорта и обойной.
Существуют и другие способы определения «силы» пшеничной муки, изложенные в специальных руководствах.
Цвет муки и способность ее к потемнению. Цвет сортовой пшеничной муки определяет цвет мякиша готового изделия и зависит от соотношения в ней частиц эндосперма, ободочек зерна, а также цветности самого эндосперма. В оболочечных частицах черна содержится зеленый пигмент — хлорофилл, желтые пигменты — каротин и ксантофилл.
В некоторых случаях светлая мука дает хлеб с темным мякишем, что обусловлено повышенной активностью фермента муки — полифенолоксидазы и достаточным содержанием свободной моноаминомонокарбоновой аминокислоты — тирозина (α-амино-β-гидроксифенилпролионовая кислота).
о-Дифенолоксилаза относится к классу оксидоредуктаз, действующих на о-дифенолы, а также на полифенолы, дубильные вещества, монофенолы (в частности, на тирозин) и для которых активатором водорода служит молекулярный кислород.
о-Дифенолоксилаза окисляет монофенолы (тирозин) по следующему уравнению:

Дальнейшее окисление хинонов и полимеризация продуктов окисления приводят к образованию темноокрашенных веществ — меланинов.
Меланины — фенольные полимеры, строение которых до конца не выяснено. Так как меланины окрашены в черный или коричнево-черный цвет, возникает потемнение мякиша готового хлеба. При оценке хлебопекарных свойств пшеничной муки определяют не только ее цвет, но и способность ее к потемнению в процессе переработки. Повышенная способность к потемнению отмечена у муки, смолотой из проросшего, поврежденного клопом-черепашкой зерна.
Цвет муки определяют органолептически по «сухой» и «мокрой» пробе путем сравнения с эталоном муки исследуемого сорта или по показателю белизны на фотоэлектроколориметре Р3-БПЛ и др., основанных на измерении отражательной способности муки.
Крупность частиц. Одним из определяющих хлебопекарных свойств муки, от которого зависит пищевая ценность готового изделия, его выходи показатели качества, определяемые свойствами теста, интенсивностью протекания в нем биохимических и коллоидных процессов, является крупность частиц.
В муке пшеничной высшего и первого сортов более 50 % частиц имеют размеры менее 45 мкм, а остальные от 45 до 190 мкм; в муке второго сорта и обойной — около 67 % частиц имеют размеры более 200 мкм, 15% —около 60 мкм, остальные менее 60 мкм.
Размеры частиц муки зависят от стекловидности зерна пшеницы: у муки из мягких сортов пшеницы частицы несколько меньше, чем у муки из твердых сортов. При размоле зерен твердых сортов пшеницы число повреждаемых крахмальных зерен выше, чем при размоле мягких, Поэтому сахарообразующая способность муки из твердых сортов пшеницы выше, несмотря на несколько больший средний размер частиц этой муки. Чем выше степень измельчения, тем больше поврежденных зерен крахмала, тем больше поверхность контакта для действия ферментов на компоненты муки, тем интенсивнее протекают биохимические процессы (сахаро- и газообразование), повышается число реактивнодоступных сульфгидрильных SH-групп белковых веществ, увеличивается водопоглотительная способность муки. Активность ферментов муки практически не изменяется.
Недостаточное или чрезмерное измельчение муки ухудшает ее хлебопекарные свойства, так как хлеб из такой муки имеет недостаточный объем, грубую толстостенную пористость; у хлеба из муки с чрезмерно крупными частицами верхняя корка бледно окрашена, а из муки с чрезмерно измельченными частицами — интенсивно окрашена, мякиш часто тем неокрашенный, подовый хлеб расплывчатый.
Крупность частиц определяют в соответствии с ГОСТ 27560—87 на лабораторном рассеве с частотой колебаний 3,00—3,33 с-1 и комплектом сит из шелковой или синтетической ткани по ГОСТ 4403—91 и из проволочных сеток № 45 и N° 067.