Улучшение качества муки из проросшего зерна

24.10.2014

Наряду с разработкой мероприятий по регулированию активности α-амилазы путем смешивания зерна или муки, по показателям числа падения, продолжается изучение методов воздействия на ферменты в процессе подготовки зерна к помолу или непосредственно при выработке хлеба.
Наибольшее практическое значение получили методы термической обработки зерна. Исследования советских ученых показали возможность инактивации α-амилазы путем прогрева зерна или муки. Широкого применения в промышленности, однако, эти методы не нашли из-за отсутствия установок, позволяющих проводить термическую обработку зерна (или муки) с достаточно точной регулировкой нагрева зерна. Принцип тепловой инактивации α-амилазы в настоящее время широко использован в ряде способов улучшения качества проросшего зерна, разработанных зарубежными исследователями.
В Англии предложено пропаривать проросшее зерно в течение 4 мин в специальном пропаривателе непрерывного действия с последующим подсушиванием. При этом происходит полная инактивация α-амилазы (рис. 118). При термической обработке зерна происходит денатурация белковых веществ клейковины, поэтому вырабатываемую муку используют в смеси с нормальной.

В Швеции проведены производственные опыты по кратковременной обработке проросшего зерна ржи перегретым водяным паром в течение 45—60 сек. После последующего охлаждения и подсушивания вырабатывается мука, крахмал расщепляющие ферменты которой почти полностью инактивированы.
Наиболее эффективным средством инактивации α-амилазы является, как известно, повышение кислотности теста. Задачей исследований последних лет было выяснение механизма инактивирования и установление оптимальных режимов тестоведения, обеспечивающих получение хлеба нормального качества.
В своей работе Мёттенен показал, что повышение кислотности ржаного теста до pH 1,1—3,8 приводит к необратимой инактивации α-амилазы при условии длительного пребывания фермента в этой среде и нормальной температуре брожения. Более высокие значения pH не оказывают такого сильного влияния на фермент.
При повышении температуры в процессе выпечки (при высокой кислотности мучной болтушки или теста) α-амилаза инактивируется в течение очень короткого промежутка времени. Низкие числа падения ржаной и пшеничной муки при подкислении суспензий повышаются до величин, характеризующих нормальную муку.
Приведенные данные показывают, что крахмал даже сильно проросшего зерна еще сохраняет способность клейстеризоваться и формировать нормальный мякиш, если активность α-амилазы в процессе выпечки была снижена за счет повышения кислотности или других факторов.
В связи с этим представляют интерес исследования ряда авторов, которые установили, что при добавлении в водную среду поваренной соли на 5—10°C повышается температура начала клейстеризации крахмала ржи и пшеницы. Отсюда следует, что в процессе выпечки период оптимальных условий действия α-амилазы (начало клейстеризации крахмала) сокращается и гидролиз его протекает в меньшей степени, чем без добавления соли.
На рис. 119 представлена зависимость активности α-амилазы от концентрации и вида соли; наиболее сильно инактивирует этот фермент хлористый кальций и хлористый натрий.

Заслуживают внимания данные о возможности инактивировать этот фермент добавлением некоторых специфических соединений. Так, Картер и Хатчинсон показали, что при добавлении в водную мучную болтушку незначительного количества аскорбиновой кислоты (от 0,55 до 2,75 мг на 1 мл раствора) резко снижается процесс распада крахмала при его клейстеризации (рис. 120). Аналогичным образом действуют и фосфорнокислые соли, например Na2HPO4 при концентрации 1,65 мг/мл.
Сильное инактивирующее действие на кристаллическую α-амилазу оказывают соединения кобальта.
Практическое значение может иметь инактивация α-амилазы под действием катион- и анионактивных поверхностно-активных веществ. Так, за 18 ч воздействия на препарат кристаллической бактериальной α-амилазы нескольких миллиграмм лаурилсульфата натрия активность фермента снизилась на 60—70%.

Таким образом, все изложенные выше данные говорят о том, что проблема проросшего зерна близка к полному практическому разрешению. Для стабилизации качества ржаной и пшеничной муки (в отношении активности α-амилазы) необходимо внедрить комплекс мероприятий на заготовительных пунктах, мельницах и хлебозаводах. Основная цель этих мероприятий — регулирование активности крахмалрасщепляющих ферментов проросшего зерна. Первым и наиболее целесообразным мероприятием является определение активности α-амилазы методом числа падения на хлебоприемных пунктах. В случае наличия партий зерна с пониженным числом падения, их следует подсортировывать с нормальными, доводя величину числа падения до установленных пределов.
Активность α-амилазы отгружаемых на переработку партий зерна должна соответствовать установленной норме. Если же по каким-либо причинам на мельницу все же поступили партии, содержащие заметное количество проросших зерен, то в этих партиях следует определить число падения и при необходимости использовать термическую обработку для инактивации ферментов. Если же на переработку поступила мука, имеющая повышенную активность α-амилазы, то в этом случае можно применить или ее подсортировку с нормальной или подкислить тесто в установленных пределах. Для проведения этих мероприятий необходимо на хлебоприемных пунктах установить приборы для определения числа падения.
Практическое значение может иметь и способ улучшения качества муки из проросшего зерна, основанный на удалении из муки в процессе помола потоков, обладающих наиболее высокой активностью α-амилазы. Была изучена активность этого фермента у потоков муки, получаемых с различных систем при односортном помоле пшеницы нормальной и прораставшей различное время, в сопоставлении с мукой из цельного зерна и мукой 70%-ного помола, составленной из получаемых фракций. Полученные данные показали значительные различия относительной активности α-амилазы (определяемой методом Бельдерока) отдельных потоков муки из проросшего зерна. Наименьшую активность имеет мука третьей и четвертой драных систем, а также с первой по пятую размольных систем; наибольшая концентрация этого фермента — в отрубях драных и размольных систем, в муке с первой драной, а также шлифовочной и сходовой систем. Высокую ферментную активность имела также мука из цельносмолотого зерна, соответствующая примерно муке обойного помола.
Для проверки возможности понизить активность α-амилазы до нормы, обеспечивающей получение хорошего мякиша хлеба, из потоков муки, получаемых при размоле пшеницы нормальной, одно-, двух- и трехсуточного прорастания, составляли по два образца. В один из них (№ 1) включали потоки с наименьшей активностью фермента, а в другой — с наибольшей. Контрольным образцом была мука из цельносмолотого зерна и мука 70%-ного выхода, включавшая все потоки, получаемые при помоле независимо or активности α-амилазы. В случае партии зерна односуточного прорастания в образец № 1 входили все потоки драных систем, кроме первой, и все размольные, а в образец № 2 — мука первой драной и первой сходовой систем. Образец № 1 из зерна, прораставшего двое суток, включал уже значительно меньшее число мучных потоков, а именно: с третьей драной, шлифовочной и с первой по четвертую размольной систем, а остальные потоки с высокой активностью α-амилазы были включены в образец №2. В состав образцам 1 из зерна трехсуточного прорастания входили потоки третьей и четвертой драной и первой—третьей размольных систем, а остальные входили в состав образца № 2. Из составленных таким образом смесей, обладавших различной активностью α-амилазы, выпекали хлеб, качество мякиша которого характеризовалось содержанием водорастворимых веществ. Исключение потоков с высокой активностью α-амилазы позволяет получить нормальный по качеству хлеб даже из зерна трехсуточного прорастания, в то время как односортная мука, состоящая из потоков всех систем, уже в случае зерна двухсуточного прорастания дает дефектный по консистенции и по содержанию водорастворимых веществ мякиш хлеба.
Этот способ улучшения качества муки из проросшего зерна будет экономически эффективен только в том случае, если исключенные из муки потоки будут использованы, например, для приготовления комбикормов.
До сих пор не разрешен ряд важных теоретических вопросов биохимии проросшего зерна. Прежде всего, это касается вопроса о свойствах протеолитических ферментов проросшего зерна и характере изменения белковых веществ в процессе прорастания. Если исключить воздействие свободных жирных кислот, образующихся при прорастании, то происходит ослабление клейковины; она теряет свойственную нормальной клейковине упругость, становится сильно растяжимой и при достаточно продолжительном автолизе совершенно разжижается. Этот процесс не сопровождается заметным разрывом пептидных связей, т. е. протеолизом, растворимость в воде при этом также практически не изменяется. Предполагают, что в данном случае идет процесс дезагрегации молекул клейковинных белков без разрыва пептидных связей. Наличие в проросшем зерне злаков ферментов, осуществляющих этот процесс, также было отмечено в нескольких работах.
Экспериментальные данные, полученные некоторыми исследователями показали, что в зерне пшеницы содержится фермент дисульфидредуктаза, активность которой сильно возрастает при прорастании, и что в процессе прорастания происходит частичный разрыв водородных и дисульфидных связей, который приводит к дезагрегации частиц клейковинного белка и к снижению упругости клейковины.
Необходимо более подробно изучить дисульфидредуктазу проросшего зерна, получить этот фермент в чистом виде и установить степень его воздействия на белковые вещества при помощи современных методов исследования. Результаты этих исследований помогут решить важнейший вопрос современной биохимии — вопрос о структуре молекулы белка.
Представляет интерес также вопрос об изменении реологических свойств теста из проросшего зерна. Имеющиеся данные свидетельствуют об ослаблении его консистенции. Однако отмываемая клейковина из муки, смолотой из проросшего зерна, укрепляется в результате воздействия непредельных жирных кислот. Для понимания этих, казалось бы, противоречивых явлений следует привести данные о влиянии α-амилазы на консистенцию пшеничного теста. α-Амилаза, свободная от протеолитических ферментов, заметно разжижает тесто; по-видимому, декстринизация крахмала приводит к нарушению всей системы белок—крахмал, которая определяет реологические свойства теста в целом. Ho в муке из проросшего зерна, кроме того, может быть и повышенная активность пентозаназ, гидролизующих пентозаны, которые влияют на вязкость теста. Несомненно, что при прорастании зерна происходит повышение активности не только амилолитических и протеолитических, но и других ферментов.